Chaperones moleculares : su rol en el proceso de plegamiento y ensamble intracelular de proteínas
El plegamiento de las proteínas a su conformación nativa constituye una de las bases para el correcto funcionamiento celular. La eficiencia del proceso es asegurada in vivo gracias a la participación entre otros, de sistemas especializados de proteínas denominados chaperones moleculares. Estos asist...
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| Autor principal: | |
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| Otros Autores: | |
| Formato: | doctoralThesis Tésis de Doctorado acceptedVersion |
| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas
2019
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://hdl.handle.net/2133/14230 http://hdl.handle.net/2133/14230 |
| Aporte de: |
| Sumario: | El plegamiento de las proteínas a su conformación nativa constituye una de las bases para el correcto funcionamiento celular. La eficiencia del proceso es asegurada in vivo gracias a la participación entre otros, de sistemas especializados de proteínas denominados chaperones moleculares. Estos asistentes de plegado interaccionan no covalentemente con polipéptidos total o parcialmente desplegados favoreciendo el plegado productivo por sobre las reacciones no productivas que conducen a la agregación en condiciones fisiológicas y de estrés. Numerosas evidencias experimentales indican que distintos chaperones pueden cooperar en las células. Se ha propuesto que los sistemas de chaperones Hsp70/DnaK y Hsp60/GroE actúan secuencialmente asistiendo el plegamiento de proteínas recién sintetizadas o desnaturalizadas y el importe de éstas a organelas. Sin embargo, la transferencia secuencial parece no ocurrir en todos los casos y por ello se ha propuesto la existencia de redes flexibles y funcionales … |
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