Influencia de las diferentes cadenas laterales de aminoácidos en la estabilidad de las formas μ-hélices
En el análisis de la topología de las superficies de Ramachandran (E=E(f,y)) de numerosos aminoácidos en la aproximación diamida, obtenidas por cálculos ab-initio se observa la desaparición de las conformaciones del tipo μL y eL. Esto ocurre, por ejemplo en Gly, Ala, Val, Cys y Phe. Sin embargo, l...
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| Autores principales: | , , , |
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| Formato: | Otro tipo de evento |
| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica
2025
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/58786 |
| Aporte de: |
| Sumario: | En el análisis de la topología de las superficies de Ramachandran (E=E(f,y)) de numerosos aminoácidos en la
aproximación diamida, obtenidas por cálculos ab-initio se observa la desaparición de las conformaciones del tipo μL y
eL. Esto ocurre, por ejemplo en Gly, Ala, Val, Cys y Phe. Sin embargo, los datos cristalográficos de Rayos X muestran
que una gran cantidad de proteínas tienen elementos estructurales secundarios del tipo μ hélice((μL)n) y/o poli-prolina
II((eL)n). Tal situación nos lleva a estudiar la influencia de las distintas cadenas laterales en la estabilidad de las
formas μ hélices de los aminoácidos. |
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