| Sumario: | ErbB2 es un receptor de membrana con actividad de tirosina quinasa que se localizaen formando parches o clusters cuyo tamaño depende del nivel de expresión y gradode estimulación de la célula. Pese a no haber un ligando descripto, puede seractivado por la unión de heregulina-β1 (HRG) a su homólogo ErbB3, el cual induce laformación de heterodímeros ErbB2/3. ErbB2 se expresa en la glándula mamarianormal y su desregulación en procesos de desarrollo tumoral induce un fenotipoagresivo. El objetivo de este trabajo es describir la interacción entre ErbB2 yreceptores de proteínas de matriz extracelular. Se muestra que, en contraste con lopropuesto en la literatura, ErbB2 no coexiste con β1-integrina (receptor de laminina,fibronectina y colágeno) en complejos de adhesión focal maduros. Por otro lado, ErbB2 si colocaliza con el Receptor de Dominio Discoidina 1 (DDR1), un receptortirosina-quinasa específico para colágeno, en clusters de membrana tanto en célulascon altos como bajos niveles de expresión de ErbB2. Además, se ha caracterizado lainteracción física de ErbB2 con DDR1 en modelos con de expresión endógena ymediante sobrexpresión de protenias recombinantes. Por otro lado, se demostró queel colágeno, pero no fibronectina, es capaz de regular la fosforilación de Akt encélulas tumorales mamarias. Los presentes resultados proponen a DDR1 como unnovedoso regulador de la activación la vía de Akt por HRG en células tumoralesmamarias.
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