Native CuA redox sites are largely resilient to pH variations within a physiological range

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Previous studies on engineered CuA centres have shown that one of the histidine ligands is protonated and dissociated from the metal site at physiological pH values, thus suggesting a role in regulating proton-coupled electron transfer of cytochrome c oxidases in vivo. Here we report that for native...

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Detalles Bibliográficos
Autor principal: Alvarez-Paggi, D.
Otros Autores: Abriata, L.A, Murgida, D.H, Vila, A.J
Formato: Capítulo de libro
Lenguaje:Inglés
Publicado: 2013
Materias:
PH
Acceso en línea:Registro en Scopus
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Biblioteca Central Dr. Luis F. Leloir (FCEN) de Universidad de Buenos Aires
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270 1 0 |m Murgida, D.H.; Departamento de Quimica Inorganica, Analitica y Quimica Fisica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, C1428EHA Buenos Aires, Argentina; email: dhmurgida@qi.fcen.uba.ar 
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520 3 |a Previous studies on engineered CuA centres have shown that one of the histidine ligands is protonated and dissociated from the metal site at physiological pH values, thus suggesting a role in regulating proton-coupled electron transfer of cytochrome c oxidases in vivo. Here we report that for native CuA such protonation does not take place at physiologically relevant pH values and, furthermore, no significant changes in the spectroscopic and redox properties of the metal site occur at low pH. © 2013 The Royal Society of Chemistry.  |l eng 
593 |a Departamento de Quimica Inorganica, Analitica y Quimica Fisica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, C1428EHA Buenos Aires, Argentina 
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