Electrostatically driven second-sphere ligand switch between high and low reorganization energy forms of native cytochrome c

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We have employed a combination of protein film voltammetry, time-resolved vibrational spectroelectrochemistry and molecular dynamics simulations to evaluate the electron-transfer reorganization free energy (λ) of cytochrome c (Cyt) in electrostatic complexes that mimic some basic features of protein...

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Autor principal: Alvarez-Paggi, D.
Otros Autores: Castro, M.A, Tórtora, V., Castro, L., Radi, R., Murgida, D.H
Formato: Capítulo de libro
Lenguaje:Inglés
Publicado: 2013
Acceso en línea:Registro en Scopus
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Biblioteca Central Dr. Luis F. Leloir (FCEN) de Universidad de Buenos Aires
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270 1 0 |m Murgida, D.H.; Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Ciudad Universitaria, Pab. 2, piso 1, C1428EHA-Buenos Aires, Argentina; email: dhmurgida@qi.fcen.uba.ar 
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520 3 |a We have employed a combination of protein film voltammetry, time-resolved vibrational spectroelectrochemistry and molecular dynamics simulations to evaluate the electron-transfer reorganization free energy (λ) of cytochrome c (Cyt) in electrostatic complexes that mimic some basic features of protein-protein and protein-lipid interactions. The results reveal the existence of two native-like conformations of Cyt that present significantly different λ values. Conversion from the high to the low λ forms is triggered by electrostatic interactions, and involves the rupture of a weak H-bond between first-(M80) and second-sphere (Y67) ligands of the heme iron, as a distinctive feature of the conformational switch. The two flexible Ω loops operate as transducers of the electrostatic signal. This fine-tuning effect is abolished in the Y67F Cyt mutant, which presents a λ value similar to the WT protein in electrostatic complexes. We propose that interactions of Cyt with the natural redox partner proteins activate a similar mechanism to minimize the reorganization energy of interprotein electron transfer. © 2013 American Chemical Society.  |l eng 
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