Identificación de inhibidores peptídicos de proteasas con potencial aplicación biomédica obtenidos a partir de <i>Solanum tuberosum</i> subespecie <i>andígena</i> variedad imillanegra (papa andina)

Introducción: Los inhibidores de proteasas (IPs) tienen importantes aplicaciones en la biomedicina, la biotecnología y el diagnóstico. Una regulación precisa de la actividad proteolítica es esencial para la fisiología humana, por esto muchas proteasas se han convertido en importantes dianas biomédic...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales:	Cisneros, José Sebastián, Tellechea, Mariana Edith, Ceccacci, María Florencia
Formato:	Objeto de conferencia
Lenguaje:	Español
Publicado:	2011
Materias:	Biología Serinproteasas biofármacos inhibidores
Acceso en línea:	http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/149760
Aporte de:	SEDICI (UNLP) de Universidad Nacional de La Plata

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description	Introducción: Los inhibidores de proteasas (IPs) tienen importantes aplicaciones en la biomedicina, la biotecnología y el diagnóstico. Una regulación precisa de la actividad proteolítica es esencial para la fisiología humana, por esto muchas proteasas se han convertido en importantes dianas biomédicas, protagonizando casi la mitad de los fármacos del mundo para el tratamiento de patologías. Estudios con células cancerosas indicaron que algunos inhibidores actúan sobre diferentes proteasas serínicas que están implicadas en las cadenas de señalización de células tumorales, impidiendo su proliferación. Objetivos: El objetivo de este trabajo es el aislamiento, purificación e identificación de nuevos inhibidores de proteasas obtenidos a partir de tubérculos de Solanum tuberosum subespecie andígena variedad Imillanegra, provenientes de la región andina, para su potencial aplicación en el desarrollo de nuevos biofármacos. Materiales y Métodos: La combinación de la espectrometría de masas junto a la inmovilización de proteasas ha logrado desarrollar una técnica rápida y versátil “High-throughput screening” (HTS) que permite realizar un screening rápido para la identificación molecular. Esta metodología ha permitido identificar IPs en extractos heterogéneos que fueron posteriormente purificados y caracterizados por métodos convencionales. Resultados: Se encontraron nuevos inhibidores de tripsina y subtilisina (serinproteasas) que fueron caracterizados bioquímicamente. Conclusiones: Los procesos de purificación mediante inmovilización enzimática han sido claves para el aislamiento de inhibidores. Estas biomoléculas abren un camino potencial para el desarrollo de tratamientos adecuados para diversas enfermedades. Esto pudiera producir grandes avances diagnósticos y terapéuticos, lo que demuestra la importancia de estas tecnologías para la identificación y caracterización de nuevos IPs.
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