Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina

Los venenos de serpientes comprenden una mezcla compleja de proteínas y péptidos biológicamente activos que inducen una amplia variedad de efectos en sus presas y víctimas humanas. El género Bothrops causa el 97% de los accidentes por ofidios en Argentina y B. alternatus (yarará grande o víbora de l...

Descripción completa

Guardado en:
Detalles Bibliográficos
Autor principal: Van De Velde, Andrea Carolina
Formato: Reunión
Lenguaje:Español
Publicado: Universidad Nacional del Nordeste 2025
Materias:
Acceso en línea:http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/58150
Aporte de:
id I48-R184-123456789-58150
record_format dspace
spelling I48-R184-123456789-581502025-08-20T11:14:33Z Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina Van De Velde, Andrea Carolina Metaloproteinasas Autoproteólisis Fragmento símil desintegrina Bothrops alternatus Los venenos de serpientes comprenden una mezcla compleja de proteínas y péptidos biológicamente activos que inducen una amplia variedad de efectos en sus presas y víctimas humanas. El género Bothrops causa el 97% de los accidentes por ofidios en Argentina y B. alternatus (yarará grande o víbora de la cruz) constituye una de las especies de importancia médica en la región Noreste del país. La secreción ofídica de esta especie posee principalmente efectos proteolítico, hemorrágico y coagulante, caracterizándose por un prominente daño tisular local. Las metaloproteinasas de Venenos de Serpientes (SVMPs, siglas en inglés) constituyen la familia de proteínas más abundante del veneno de B. alternatus, representando el 43,10% de los componentes identificados. Las mismas se agrupan en tres clases (P-I a P-III) sobre la base de la presencia de varios dominios estructurales. Algunas SVMPs P-III pueden sufrir (bajo determinadas condiciones) un fenómeno de autolisis in vitro liberando fragmentos estables. A partir del veneno de B. alternatus se aisló y caracterizó una SVMP P-III, baltergina, la cual es capaz de generar productos de autólisis de entre 45 y 14 kDa, entre ellos un fragmento estable de aproximadamente 28 kDa correspondiente al dominio desintegrina/rico en cisteína (fragmento DC). El objetivo del presente trabajo fue purificar el fragmento DC obtenido por procesamiento autoproteolítico de baltergina y estudiar su efecto y el de la enzima nativa, sobre la adhesión de células de la línea de mioblastos murinos C2C12. Utilizando cromatografía de filtración en gel y en presencia de un agente reductor, se purificó el fragmento DC. Los resultados sobre la adhesión de células de la línea C2C12 permitieron comprobar un efecto inhibitorio tanto de baltergina como del fragmento DC. La disminución en el porcentaje de adhesión celular fue proporcional a las dosis ensayadas. Para una concentración de 1,8 μM, la mayor probada, se observó un 62% y 49% de adhesión con respecto al control cuando se incubaron las células con la enzima y el fragmento respectivamente. El efecto inhibitorio probablemente se deba a la presencia del dominio tipo desintegrina presente tanto en el fragmento DC como en la enzima nativa, el cual tiene la capacidad de unirse a integrinas de membrana de las células impidiendo su adhesión. De esta forma, el Fragmento DC que carece de actividad proteolítica, se convierte en una atractiva molécula para futuros estudios de bloqueo de interacciones integrina-ligando. 2025-08-20T10:43:49Z 2025-08-20T10:43:49Z 2016-06-15 Reunión Van De Velde, Andrea Carolina, 2016. Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina. En: XXII Comunicaciones Científicas y Tecnológicas. Corrientes: Universidad Nacional del Nordeste, p. 1-1. http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/58150 spa UNNE/PI/13CF01/AR. Corrientes/Proteínas de venenos ofidicos con potencial aplicación farmacológica openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/ application/pdf p. 1-1 application/pdf Universidad Nacional del Nordeste
institution Universidad Nacional del Nordeste
institution_str I-48
repository_str R-184
collection RIUNNE - Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
language Español
topic Metaloproteinasas
Autoproteólisis
Fragmento símil desintegrina
Bothrops alternatus
spellingShingle Metaloproteinasas
Autoproteólisis
Fragmento símil desintegrina
Bothrops alternatus
Van De Velde, Andrea Carolina
Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina
topic_facet Metaloproteinasas
Autoproteólisis
Fragmento símil desintegrina
Bothrops alternatus
description Los venenos de serpientes comprenden una mezcla compleja de proteínas y péptidos biológicamente activos que inducen una amplia variedad de efectos en sus presas y víctimas humanas. El género Bothrops causa el 97% de los accidentes por ofidios en Argentina y B. alternatus (yarará grande o víbora de la cruz) constituye una de las especies de importancia médica en la región Noreste del país. La secreción ofídica de esta especie posee principalmente efectos proteolítico, hemorrágico y coagulante, caracterizándose por un prominente daño tisular local. Las metaloproteinasas de Venenos de Serpientes (SVMPs, siglas en inglés) constituyen la familia de proteínas más abundante del veneno de B. alternatus, representando el 43,10% de los componentes identificados. Las mismas se agrupan en tres clases (P-I a P-III) sobre la base de la presencia de varios dominios estructurales. Algunas SVMPs P-III pueden sufrir (bajo determinadas condiciones) un fenómeno de autolisis in vitro liberando fragmentos estables. A partir del veneno de B. alternatus se aisló y caracterizó una SVMP P-III, baltergina, la cual es capaz de generar productos de autólisis de entre 45 y 14 kDa, entre ellos un fragmento estable de aproximadamente 28 kDa correspondiente al dominio desintegrina/rico en cisteína (fragmento DC). El objetivo del presente trabajo fue purificar el fragmento DC obtenido por procesamiento autoproteolítico de baltergina y estudiar su efecto y el de la enzima nativa, sobre la adhesión de células de la línea de mioblastos murinos C2C12. Utilizando cromatografía de filtración en gel y en presencia de un agente reductor, se purificó el fragmento DC. Los resultados sobre la adhesión de células de la línea C2C12 permitieron comprobar un efecto inhibitorio tanto de baltergina como del fragmento DC. La disminución en el porcentaje de adhesión celular fue proporcional a las dosis ensayadas. Para una concentración de 1,8 μM, la mayor probada, se observó un 62% y 49% de adhesión con respecto al control cuando se incubaron las células con la enzima y el fragmento respectivamente. El efecto inhibitorio probablemente se deba a la presencia del dominio tipo desintegrina presente tanto en el fragmento DC como en la enzima nativa, el cual tiene la capacidad de unirse a integrinas de membrana de las células impidiendo su adhesión. De esta forma, el Fragmento DC que carece de actividad proteolítica, se convierte en una atractiva molécula para futuros estudios de bloqueo de interacciones integrina-ligando.
format Reunión
author Van De Velde, Andrea Carolina
author_facet Van De Velde, Andrea Carolina
author_sort Van De Velde, Andrea Carolina
title Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina
title_short Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina
title_full Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina
title_fullStr Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina
title_full_unstemmed Purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de Baltergina
title_sort purificación y caracterización biológica de un fragmento de autolisis de baltergina
publisher Universidad Nacional del Nordeste
publishDate 2025
url http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/58150
work_keys_str_mv AT vandeveldeandreacarolina purificacionycaracterizacionbiologicadeunfragmentodeautolisisdebaltergina
_version_ 1843486090873274368